外貨預金についての悩み相談室

■Infomation: 為替って？
為替とは、遠隔地間の決済（お金の受け渡し）を実際の現金を輸送することなく、金融機関（銀行など）の仲介で行うしくみです。例えば、銀行振り込みなども実際のお金が振込銀行から入金銀行に送られているわけではないですよね。この様な決済のしくみが為替です。為替はこのような性質によって点突然変異のようなエラーに堪えるものとなっている。例えば、理論上4重縮重のあるコドンは3番目の位置の点突然変異がどのように起こっても問題はない。実際は多くの生物でコドンの利用の偏りがこのことに制限を与えるが。2重縮重のあるコドンは3番目の位置の可能な3つの点突然変異のうち1つが起こっても問題はない。トランジション突然変異（プリンからプリンへの、あるいはピリミジンからピリミジンへの突然変異）のほうがトランスバージョン突然変異（プリンからピリミジンへの突然変異、あるいはその逆）よりも起こりやすいから、このような2重縮重位置でのプリンの同等性あるいはピリミジンの同等性は、エラーに強い性質が付け加わることになる。外貨預金の分子量と疎水親水性でグループ分けしたコドン冗長性のもたらす実際上の結果は、エラーが遺伝コードに起こってもそれはサイレントであって、同じアミノ酸への置換しか起こさないから、タンパク質が変化して疎水性や親水性に変化を及ぼすというようなことはなく、タンパク質に影響の及ばないエラーであるということである。例えばNUN（Nはヌクレオチドを示す）というコドンは親水性のアミノ酸をコードする傾向がある。NCNはアミノ酸残基の大きさが小さく疏水親水性が中間的であり、NANは平均サイズの親水性アミノ酸残基、UNNは非親水性のアミノ酸残基をコードする。[4][5] そうは言っても点突然変異が起こると機能の損われたタンパク質が作られる可能性がある。ヘモグロビン遺伝子に突然変異が起こって鎌状赤血球症が起こされる例を取り挙げてみよう。この点突然変異では親水性のグルタミン酸（Glu）が1ヵ所疎水性のバリン（Val）に置き換わっており、β-グロビンの可溶性が低下している。この場合には、突然変異によって、ヘモグロビンは、バリンのグループ間の疎水性相互作用が変化し、それが原因となって直鎖ポリマーとなり、赤血球は鎌状細胞に変形する。鎌状赤血球症は一般に新規の突然変異によっては起こらない。むしろ、マラリア常在地域においてこの遺伝子へテロの人々がマラリアのPlasmodium寄生体にいくほどかの抵抗性（ヘテロ体の有利さ）をもつことによって、自然選択作用によって存続している（サラセミアと同様なやり方である）。 IPOにアミノ酸に対するコードに変化がもたらされる理由は、tRNAのアンチコドン1番目の塩基が修飾されることにある。こうして形成される塩基対はゆらぎ塩基対と呼ばれる。修飾される塩基はイノシンであったり非Watson-Crick対であるU-G塩基対であったりする。標準遺伝コードにはわずかな変動があるだろうということは早くから予見されていたが、[6]1979年までは発見されなかった。同年、ヒトミトコンドリア遺伝子の研究者が異なるコードを発見した。以来、わずかに変形したものが数多く発見された。[7] それらは種々のミトコンドリアのコードであったり、[8]Mycoplasmaの、コドンUGAをトリプトファンに翻訳するようなわずかな変更の見られるものであった。細菌と古細菌ではGUGとUUGが共通する開始コドンである。珍しい例では、同じ種でも特定のタンパク質で、通常使われるのと異なる開始コドンが使われる場合がある。[7] 株の中には、mRNA上のシグナル配列に変動があり、それに伴って標準的な終止コドンに他の非標準的なアミノ酸が置き換っている場合がある。関連文献で議論されているように、UGAはセレンシステインをコードし、UAGはピロリジンをコードしている場合がある。セレンシステインは現在、21番目のアミノ酸と見なされており、ピロリジンは22番目のアミノ酸と見なされている。遺伝コードの変形の詳細はNCBIウェブサイトで見ることができる。[7] これまでに知られたコードにはこのような違いはあるにせよ、それらの間には顕著な共通性が見られるし、総ての生物でこのコード機構は同じであると考えられる。つまり、3塩基コドンであり、tRNA、リボソームを必要とし、コード読み取り方向は同じであり、コードの3文字を一度に翻訳してアミノ酸に変える点。地球上の生命体によって用いられている遺伝コードには変形は見られるにせよ互いによく似ている。地球上の生命体にとって、同様な利用価値のある遺伝コードはほかに多くの可能性があるのだから、進化論的には、生命の歴史のきわめて初期に遺伝コードが確立したことが、次のことを考慮しても示唆される。tRNAの系統学的解析によって、今日のアミノアシルtRNA合成酵素のセットが存在する以前にtRNA分子が進化してきたと推定された。[9] 遺伝コードはアミノ酸へのランダムな対応ではない。[10]例えば同じ生合成経路に関与するアミノ酸はコドンの第1塩基が同じ傾向がある。[11]物理的性質の似たアミノ酸はよく似たコドンに対応している傾向がある。[12][13] 遺伝コードの進化を説明しようとしている多くの理論に貫かれている3つのテーマがある（3つのパターンはこれが起源である）。[14]1つは最近のアプタマー（リガンド結合能のあるオリゴヌクレオチド）実験で説明されている。アミノ鎖の中にはコードする3塩基トリプレットに選択的な化学的親和性をもっているものがある。[15]これは、現在のtRNAと関連酵素によって行われている複雑な翻訳機構は後代になって発達してきたものであって、元々はタンパク質のアミノ酸配列は塩基配列を直接の鋳型としていたことを示唆する。もう一つは、今日われわれが目にする標準遺伝コードはもっと簡単なコードから生合成的な拡張プロセスを経て発達したと考える。この考えは、原始生命体は新しいアミノ酸を（例えば代謝の副産物として）発見し、のちに遺伝コードの機構に組み入れて行った、とする。現在に比べ過去にはアミノ酸は種類が少なかったと示唆される状況証拠は沢山あるが、[16]どのアミノ酸がどういう順でコードに入れられたかの正確かつ詳細な仮説は議論が大きく分かれている。[17][18]3番目は、遺伝コードでのコードの割り当ては、突然変異の効果が最小となるように自然選択が作用してなされたとする。[19] 通常は、D・アンチコドン・Tという3つのアームを持つクローバーリーフと呼ばれる二次構造を持ち、これが折り畳まれて3次元的にはL字型になる。L字の長い側の先端にはアンチコドンがありmRNA上のコドンと対合する。短い側の先端にはアミノ酸が結合しポリペプチド合成に用いられる。tRNAの塩基は化学修飾を受けているものも多く、なかでもメチル化は頻繁に見られる。アクセプターステム L字型の短い側に相当する。一次構造上の両末端が対合しているが、ゆらぎ塩基対を含む場合がある。3'末端側はCCAの3塩基が突出し、末端のアデノシン残基にアミノ酸が共有結合する。CCA配列は殆どの真正細菌ではtRNA本体と同様に遺伝子から転写されるが、真核生物と古細菌においては転写後にCCA付加酵素によって付加される。古細菌ではクラスI-CCA付加酵素、真核生物（と一部の真正細菌）ではクラスII-CCA付加酵素によって行われる。 Dアーム L字型の長い側の基部に相当し、アンチコドンアームに対して上流側のステムループである。アミノアシルtRNAシンセテースによって認識される部位だと考えられている。修飾塩基としてジヒドロウリジン(D)を含んでいる。アンチコドンアーム L字型の長い側の先端に相当するステムループであり、ループ中にコドンと対合するアンチコドンが存在する。アンチコドンの1文字目は化学修飾によりイノシン(I)またはシュードウリジン(Ψ)になっている場合がある。 Tアーム L字型の関節部に相当し、アンチコドンアームに対して下流側のステムループである。リボソームによって認識される部位だと考えられている。ループ中にはTΨCという保存配列があり、RNAであるにも関わらずチミジン(T)を含み、また修飾塩基としてシュードウリジン(Ψ)を含んでいる。セレノシステイン-tRNAとピロリジン-tRNAは例外的に他のtRNAにない様々な特徴を持つ。この節の正確さについては疑問が提出されているか、あるいは議論中です。詳しくはノートを参照してください。

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